在大自然的作用下，特定的金属离子与酶结合，催化生命所必需的化学反应。其中，天然氢化酶是一种激活H2分子的酶，它只利用过渡金属Ni和Fe，分别表现为[NiFe]-、[FeFe]-和[Fe]-氢化酶。然而，目前来看，其他过渡金属可以在合成体系中激活或催化氢的生成。有鉴于此，瑞士洛桑联邦理工学院胡喜乐团队联合德国马普陆地微生物研究所Seigo Shima团队发展了一种源于[Fe]-氢化酶的仿生模型配合物，区别在于金属中心替换为一个锰。这种锰配合物能够异裂H2，并催化氢化反应。将该模型物与[Fe]-氢化酶的脱辅基酶结合，可得到[Mn]-氢化酶，其活性（采用活性位点占比进行归一化后的值）高于类似的半合成[Fe]-氢化酶。作者认为，这些发现证明了一种非天然金属氢化酶具有催化功能，并且基于锰活性位点的氢化酶是可行的。
图1：[Fe]-氢化酶的活性位点及其相应锰基模型配合物的合成、结构和催化活性。
图2：计算研究氢化机理。
图3：半合成[Mn]-氢化酶的活性。
Hui-Jie Pan, Gangfeng Huang, Matthew D. Wodrich, Farzaneh Fadaei Tirani, Kenichi Ataka, Seigo Shima & Xile Hu. A catalytically active [Mn]-hydrogenase incorporating a non-native metal cofactor. Nature Chemistry, 2019.
DOI: 10.1038/s41557-019-0266-1
https://www.nature.com/articles/s41557-019-0266-1#article-info